|
|
|
||
|
The course provides an overview of the basic types of biomolecules and the main segments of cellular metabolism with an emphasis on the energetics heterotrophic cells. The course is intended for students of the 2nd and higher semesters of the bachelor's study of biology and is recommended especially to all those who intend to study "experimental" biological disciplines (Life Sciences). The first part aims to introduce the various groups of biologically important molecules whose knowledge is needed to study cellular metabolism. The second part is focused on protein structures and their functions with an emphasis on enzymology. The third part presents the key pathways of catabolism and anabolism with emphasis on the animal cell. Metabolism is presented together with the relevant regulatory circuits. The course builds on the information obtained in the course on Cell Biology, which it further develops. It is a prerequisite for a more detailed study of metabolism – such as in plants (Plant Physiology, Selected Chapters in Plant Biochemistry), parasitic organisms (Parasite Biochemistry), and microorganisms (Bacterial Physiology, Microbiology). A rewarding area of study is also the comparative biochemistry - both of animals and other taxa, which offers several opportunities to pursue diploma projects in most departments. It is recommended to attend as a prerequisite a course on general chemistry/ basics of physical chemistry and organic chemistry. Passing the exam without these basics requires a longer preparation time. Information about the lecture and study aids can be found on the page "Biochemistry for Biologists - Virtual Study Room of Biochemistry" (dl2.cuni.cz); there is also a list of literature.
Last update: Folk Petr, doc. RNDr., CSc. (24.02.2021)
|
|
||
|
Murray M.K. et al., Harperova ilustrovaná biochemie, Galén, ISBN: 978-80-7262-907-7, 2012 Voet D., Principles of Biochemistry, John Wiley & Sons Inc, ISBN13 (EAN): 9781119451662, 2018 Voet D., Voet J.G., Pratt, Ch.W., Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level 5th Edition, John Wiley & Sons Inc, ISBN-10: 1118918401, 2016 Nelson D., Cox, M.M., Lehninger Principles of Biochemistry, W. H. Freeman; 7th ed. edition, ISBN-10: 9781464126116, 2017 Berg J.M., Stryer L., Tymoczko J.L., Gatto G.J., Biochemistry, WH Freeman; 9th ed., ISBN-10: 1319114652, 2019 Mathews K.Ch., Biochemistry, Pearson; 4th Revised ed. Edition, ISBN-10: 0138004641, 2012 Lippincott Illustrated Reviews: Biochemistry, Lippincott Williams and Wilkins; 7th International edition, ISBN-10: 149636354X, 2017 Vodrážka Z., Biochemie, Academia, 2.opr. vydání, ISBN: 978-80-200-0600-4, 2007
Zapsaní studenti mají možnost využívat materiály na stránkách studovny v rámci Moodle (dl2.cuni.cz). Last update: Folk Petr, doc. RNDr., CSc. (05.04.2019)
|
|
||
|
Klasifikovaný zápočet má formu písemného testu v 1. a 1. opravném termínu. Pro 2. opravný termín a při termínech po druhém zápisu předmětu je forma ústní. Písemný test se skládá z 30 otázek, které testují znalosti v rozsahu syllabu přednášky. Otázky jsou typu a) výběru jedné správné odpovědi ze čtyř možností a b) "multiple choice" - výběru správných odpovědí, které mohou být v libovolném počtu (0 až 4). Last update: Folk Petr, doc. RNDr., CSc. (26.05.2019)
|
|
||
|
The first part aims to introduce the various groups of biologically important molecules whose knowledge is needed to study cellular metabolism. The second part is focused on protein structures and their functions with an emphasis on enzymology. The third part presents the key pathways of catabolism and anabolism with emphasis on the animal cell. Metabolism is presented together with the relevant regulatory circuits. The course builds on the information obtained in the course on Cell Biology, which it further develops. It is a prerequisite for a more detailed study of metabolism – such as in plants (Plant Physiology, Selected Chapters in Plant Biochemistry), parasitic organisms (Parasite Biochemistry), and microorganisms (Bacterial Physiology, Microbiology). A rewarding area of study is also the comparative biochemistry - both of animals and other taxa, which offers several opportunities to pursue diploma projects in most departments. It is recommended to attend as a prerequisite a course on general chemistry/ basics of physical chemistry and organic chemistry. Passing the exam without these basics requires a longer preparation time. Information about the lecture and study aids can be found on the page "Biochemistry for Biologists - Virtual Study Room of Biochemistry" (dl2.cuni.cz); there is also a list of literature. Last update: Folk Petr, doc. RNDr., CSc. (24.02.2021)
|
|
||
|
Život a biomolekuly Vyjmenujte základní charakteristiky živých organismů. Uveďte definici života a argumentujte v čem je život unikátní ve vztahu k jiným fyzikálních a chemickým jevům. Diskutujte, z jakých prvků a jakých typů molekul / funkčních skupin jsou utvářeny živé organismy. Odvoďte fyzikálně-chemické vlastnosti vody jako rozpouštědla z vlastností molekuly vody. Diskutujte acidobazické vlastnosti vody, mobilitu iontů ve vodě, schopnost vody separovat náboje a vytvářet vodíkové můstky. Vysvětlete podstatu hydrofobního efektu a diskutujte roli amfipatických molekul při vzniku micel a membrán.
Aminokyseliny Vyjmenujte aminokyseliny vyskytující se v proteinech a nakreslete jejich vzorce. Ze struktur aminokyselin odvoďte jejich vlastnosti. S využitím kombinací vlastností charakterizujte každou z 20 proteinogenních aminokyselin. Popište fenomény chiralita a prochiralita a ilustrujte je na příkladech aminokyselin. Ilustrujte použití R/S systému. Použijte Henderson-Hasselbachovu rovnici k popisu chování aminokyselin v závislosti na pH. Nakreslete titrační křivky aminokyselin s disociovatelnými R-skupinami. Ilustrujte role aminokyselin jako biologicky aktivních látek.
Proteiny Popište a vysvětlete vlastnosti peptidové vazby. Charakterizujte proteiny jako lineární polymery aminokyselin. Diskutujte možnosti, které proteinové struktury poskytují pro katalýzu, vazbu, a jejich regulaci. Charakterizujte jednotlivé úrovně strukturní organizace proteinů. Uveďte a popište příklady struktur na jednotlivých úrovních. Uveďte, které síly určují stabilitu proteinů a posuďte, které jsou pro stabilitu proteinových struktur rozhodující. Argumentujte proč jsou proteinové struktury jen „omezeně“ stabilní. Popište architekturu základních typů sekundárních struktur a vysvětlete jak R-skupiny ovlivňují jejich stabilitu. Vlastními slovy popište proces zaujímání nativní konformace proteinu. Vysvětlete princip termodynamické a kinetické stability proteinu a diskutujte roli sil, které se při skládání proteinů uplatňují. Načrtněte graf energetické krajiny skládání a vysvětlete současnou představu dosažení nativní konformace. Popište systém homeostáze proteinů. Vysvětlete, jakou roli v něm hrají chaperony. Charakterizujte neuspořádané, fibrilární a globulární proteiny a uveďte příklady biologických funkcí, které využívají jednotlivé typy či přechody mezi nimi. Vysvětlete vznik proteinových chorob, jako Alzheimerova nebo Parkinsonova choroba, jako dopad vzniku hyperstabilních defektních konformací proteinů.
Enzymová katalýza Vysvětlete pojem enzymu jako katalyzátoru a jeho biologický význam. Popište obecnou strukturu enzymů a vztah mezi strukturou a funkcí. Uveďte rozdíly mezi apoenzymem, holoenzymem a charakterizujte enzym-substrátový komplex. Vysvětlete princip snížení aktivační energie enzymem a znázorněte rozdíly v průběhu nekatalyzované a enzymové reakce energetickým diagramem. Definujte rychlost chemické reakce a faktory, které ji ovlivňují. Charakterizujte vliv koncentrace, teploty a pH na rychlost enzymové reakce a interpretujte grafy závislosti rychlosti reakce na koncentraci substrátu. Vysvětlete princip systematického názvosloví enzymů (EC klasifikace) a zařaďte enzym do příslušné třídy podle typu katalyzované reakce. Rozlište triviální a systematické názvy enzymů. Vysvětlete pojem substrátová specifita a porovnejte Fischerův model zámku a klíče a model indukovaného přizpůsobení. Definujte pojem koenzym a kofaktor a rozlište organické a anorganické kofaktory. Uveďte příklady významných koenzymů a jejich biologickou funkci. Popište způsoby regulace enzymové aktivity (alosterická regulace, kovalentní modifikace, zpětná vazba). Vysvětlete význam regulace enzymů v metabolismu a analyzujte vliv aktivátorů a inhibitorů na aktivitu enzymu. Napište a vysvětlete rovnici Michaelise–Mentenové. Definujte pojmy Vmax a KM a interpretuje jejich biologický význam. Vyhodnoťte kinetická data pomocí grafického zobrazení a uveďte základní typy linearizace závislosti reakční rychlosti na koncentraci substrátu. Rozlište kompetitivní, nekompetitivní a unkompetitivní inhibici a vysvětlete vliv jednotlivých typů inhibice na Km a Vmax. Uveďte příklady inhibitorů a jejich využití v medicíně a biochemii.Vlastními slovy vysvětlete teorii přechodového stavu a dedukujte, proč při katalýze dochází ke snížení rozdílu volné energie mezi výchozími látkami a přechodovým stavem. Vyjmenujte šest základních mechanismů enzymové katalýzy, vysvětlete jejich princip a ilustrujte je na příkladech. Charakterizujte proteinázy a uveďte příklady. Popište reakční schéma serinové proteinázy a vysvětlete jaké katalytické mechanismy se uplatňují. Vysvětlete, jak může proteolýza regulovat aktivitu chymotrypsinu. Kooperativita a alosterie Uveďte, jaké interakce zprostředkují vazbu ligandu na protein. Vysvětlete pojmy kooperativity a alosterie. Charakterizujte přenašeče kyslíku v tělních tekutinách jsou oligomerní proteiny. Diskutujte, jak saturační křivky těchto proteinů odrážejí jejich kooperativní chování a pokrývají široký rozsah koncentrací kyslíku. Diskutujte evoluci Hb. Popište strukturu globinů Hb, tetrameru, hemové skupiny. Na elektronové struktuře iontu železa v hemu vysvětlete změnu geometrie hemové skupiny při vazbě ligandu. Charakterizujte rozdíly mezi T a R stavem Hb a uveďte detaily elektrostatických interakcí, které se mění na regulačním rozhraní alfa1/beta2. Vlastními slovy popište a vysvětlete Perutzův mechanismus kooperativity při vazbě O2. Vyjmenujte a charakterizujte alosterické mechanismy regulace vazby O2. Vysvětlete Bohrův efekt a uveďte příklady konkrétních aminokyselin, které v něm participují. Nakreslete Hillův výnos saturace Hb a vysvětlete význam Hillova koeficientu. Vysvětlete s jakými předpoklady pracují modely kooperativního chování Hb, symetrický a alosterický. Diferencujte mezi nimi a diskutujte, v čem je dnešní představa o strukturních změnách při přechodu R-T překonává. Popište fenomén tvorby fibrilárních agregátů HbS při srpkovité anemii. Metabolismus Definujte pojem metabolismus a rozlište anabolické a katabolické procesy. Vysvětlete význam metabolismu pro udržení homeostázy organismu. Interpretuje vzájemnou propojenost metabolických dějů. Charakterizuje pojem metabolická dráha a její uspořádání a rozlište lineární, cyklické a větvené metabolické dráhy. Vysvětlete pojem makroergní fosfátová vazba a v čem spočívá její podstata. Objasněte význam ATP jako univerzálního přenašeče energie v buňce. Uveďte základní typy makroergních sloučenin a jmenujte jejich zástupce. Seřaďte je podle obsahu energie. Definujte oxidačně-redukční reakce a pojmy oxidace a redukce. Vysvětlete úlohu přenašečů elektronů a protonů v metabolismu. Uveďte příklady biologicky významných redoxních reakcí a vysvětlete jejich význam pro energetický metabolismus. Sacharidy Uveďte příklady mono-, oligo- a polysacharidů a vysvětlete na nich jejich definice, názvosloví, vlastnosti a biologické funkce. Vysvětlete, jak se liší redukující a neredukující disacharidy. Objasněte, jaký má vztah cyklizace monosacharidů a jejich chiralita. Uveďte, jaké struktury a vlastnosti charakterizují aldonové a alduronové kyseliny, alditoly, deoxy-cukry, amino-cukry, glykosaminoglykany, peptidoglykan. Popište strukturu glykoproteinů a proteoglykanů a zhodnoťte jejich význam v buněčné komunikaci. Analyzujte vztah mezi strukturou sacharidů a jejich biologickými vlastnostmi.
Glykolýza Vlastními slovy podejte detailní informaci o glykolýze – role v metabolismu, fáze, jednotlivé reakce, včetně reakčních mechanismů, regulace. Vysvětlete princip transformace energie v průběhu výkonné fáze. Vyjmenujte typy a reakce kvašení a vysvětlete roli kvašení v metabolismu. Interpretujte energetickou bilanci glykolýzy a aplikujete ji na různé buněčné podmínky.
Glykogen Popište reakce syntézy a rozkladu glykogenu a regulaci metabolismu glykogenu. Analyzujte roli regulace aktivity glykogenfosforylázy a glykogensyntázy v regulaci metabolismu sacharidů. Vysvětlete způsob a význam hormonální regulace hladiny glukózy v krvi. Proveďte rozbor stresových reakcí z hlediska metabolismu glykogenu. Diskutujte význam studia insulinové signalizace pro medicínu.
Last update: Folk Petr, doc. RNDr., CSc. (01.02.2026)
|