Regulace vnitrobuněčné hladiny kationtů alkalických kovů (Na+, K+) a protonů v buňkách většiny organismů (od bakterií po savce) závisí na správné lokalizaci a fungování transportérů těchto kationtů v membránách buněk. V eukaryotních buňkách začíná biogeneze membránových proteinů v endoplazmatickém retikulu (ER). Cargo receptory, mezi něž patří i rodina proteinů Erv14/cornichon, interagují s maturujícími proteiny a umožňují jim export z ER do Golgiho aparátu a dále pak do membrány jejich působení. Mezi 40 známých proteinů interagujících s receptorem Erv14/cornichon v kvasince Saccharomyces cerevisiae patří také tři transportéry K+ (antiporter Na+, K+/H+ Nha1, kanál Tok1 a importér K+ Trk1) z plazmatické membrány. Proteiny Erv14/cornichon jsou evolučně velmi konzervované a v savčích buňkách existují čtyři homology Erv14 (CNIH1, 2, 3, 4). Mezi několik málo známých lidských proteinů, pro jejichž biogenezi do plazmatické membrány jsou důležité proteiny CNIH, patří např. TGFα nebo glutamátový receptor typu AMPA. Není však dosud objasněno, zda je některý z proteinů CNIH nezbytný pro biogenezi savčích Na+/H+ transportérů. Cílem diplomové práce bude zjistit, zda (i) funkce proteinu Erv14 v S. cerevisiae může být komplementována savčími homology a (ii) zda je interakce mezi antiporterem Na+/H+ a Erv14/CNIH/cornichon evolučně konzervovaná.
- zadáno a potvrzeno stud. odd.