Ribozomální proteiny (RP) patří mezi nejvíce exprimované proteiny v buňkách. Jejich hlavním posláním v rámci ribozomálního komplexu je translace. Produkce RP reflektuje aktuální buněčný stav a také napomáhá buněčné odpovědi na změny prostředí. Regulace exprese RP probíhá především na transkripční úrovni, avšak různé post-transkripční úpravy specificky modulují jejich expresi a zabezpečují dosažení správných hladin RP v buňce. Kvasinky Saccharomyces cerevisiae mají většinu RP kódované paralogními geny. Tato práce se zabývá proteinem Rpl22, který se nachází poblíž výstupního kanálu pro mRNA na ribozomu. Rpl22 je kódován dvěma paralogy, mezi kterými byla popsána existence intergenové regulace sestřihu, která specificky řídí poměr RP paralogů. Rozdílná exprese paralogů v reakci na prostředí může vést k projevu jejich odlišných funkcí nebo produkci heterogenních ribozomů obsahující různé izoformy RP. Sestavování ribozomů z různých RP paralogů zvyšuje jejich variabilitu a možnost se funkčně odlišit (specializované ribozomy). Na rozdíl od ostatních 59 RP se minoritní protein Rpl22B liší ve 22 aminokyselinách od své izoformy Rpl22A a můžeme tedy očekávat, že se funkce obou izoforem Rpl22 budou lišit. Jaký je význam zachovaných duplikovaných genů pro RP a proč mezi nimi existuje tak sofistikovaný systém regulace, je pro vědeckou komunitu stále vzrušující otázkou. Z hlediska vysoké divergence mezi proteiny Rpl22A/B je jejich další studium slibným krokem k nalezení odpovědi na tuto otázku. Tento projekt cílí na hledání možného biologického významu minoritního paralogu RPL22B v souvislosti s buněčnou odpovědí na stresové podmínky.
- přihlášen/a