Biofyzikální chemie I - MC260P44

• Anglický název: Biophysical chemistry I
• Zajišťuje: Katedra fyzikální a makromol. chemie (31-260)
• Fakulta: Přírodovědecká fakulta
• Platnost: od 2010 do 2013
• Semestr: zimní
• E-Kredity: 6
• Způsob provedení zkoušky: zimní s.:
• Rozsah, examinace: zimní s.:3/2, Zk [HT]
• Počet míst: neomezen
• Minimální obsazenost: neomezen
• 4EU+: ne
• Virtuální mobilita / počet míst pro virtuální mobilitu: ne
• Stav předmětu: vyučován
• Jazyk výuky: čeština
• Další informace: http://www.natur.cuni.cz/chemie/fyzchem
• Poznámka: povolen pro zápis po webu
• Garant: prof. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.
• Vyučující: Mgr. Dalibor Košek, Ph.D.; prof. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.

Anotace

čeština

Základní přednáška, v níž jsou probírány základní principy využití metod fyzikální chemie při studiu biologických systémů. Hlavní pozornost je věnována studiu struktury a vlastností biopolymerů a metodám, které se pro toto studium používají.

Poslední úprava: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (23.10.2014)

angličtina

BIOPHYSICAL CHEMISTRY I

Basic course focused on application of physical chemistry in the study of biological systems. Mainly the structure and properties of biopolymers as well as methods used to study biopolymers are discussed.

Poslední úprava: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.10.2020)

Literatura

ZÁKLADNÍ (povinná):

Kodíček, M., Karpenko, V.: Biofysikální chemie, Academia, Praha, 2000.

DOPORUČENÁ:

Vodrážka, Z.: Fyzikální chemie pro biologické vědy, Academia, Praha 1982.

Kalous, V., Pavlíček, Z.: Biofyzikální chemie, SNTL, Praha 1980.

Walla, P.J.: Modern Biophysical Chemistry, Wiley-VCH Verlag GmbH, Germany, 2009.

Allen, J.P.: Biophysical Chemistry, Wiley-Blackwell, 2008.

Cooper, A.: Biophysical Chemistry, The Royal Society of Chemistry, 2004.

Bergethon, P. R.: The Physical Basis of Biochemistry, Springer Verl., New York 1998.

Skriptum: Karpenko, V.: Řešené příklady z fyzikální chemie pro biology, SPN, Praha 1990.

Poslední úprava: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (26.06.2014)

Požadavky ke zkoušce

Forma zkoušky: kombinovaná, první část zkoušky je písemný test v rozsahu přednášené látky včetně příkladů řešených v rámci cvičení k přednášce (nutno získat > 60% bodů), druhá část zkoušky je ústní zkoušení v rozsahu přednášené látky.

Poslední úprava: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.10.2020)

Sylabus

čeština

Forma zkoušky: kombinovaná, první část písemný test (nutno získat > 60% bodů), druhá část ústní zkoušení.

Sylabus přednášky:

1. Struktura proteinů

2. Struktura nukleových kyselin

3. Struktura biologických membrán, membránový transport

4. Bioenergetika a termodynamika biochemických dějů

5. Kinetika enzymových reakcí, inhibice, allosterie

6. Příprava rekombinantních proteinů, metody exprese a purifikace proteinů

7. Optické metody: UV/VIS spektroskopie, základní principy, UV/VIS spektra proteinů a nukleových kyselin

8. Optické metody: fluorescenční spektroskopie, základní principy, stacionární a časově-rozlišená fluorescence, FRET, anisotropie fluorescence, aplikace

9. Chiroptické metody: spektroskopie CD/ORD

10. Rozptylové metody: statický rozptyl světla, DLS

11. Proteinová krystalografie - úvod a základní principy

12. NMR a její použití při studiu struktury proteinů

13. Modelování struktury proteinů, molekulová dynamika, ligand docking

Poslední úprava: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (03.10.2011)

angličtina

1. Introduction to chemical thermodynamics. Energy flow in nature. First law of thermodynamics. Internal energy. Enthalpy. Heat capacity. Second law of thermodynamics. Carnot cycle. Entropy. Gibbs energy and its properties. Chemical potential. Third law of thermodynamics. Energetic coupling. Macroergic bonds.

2. Chemical kinetics. The rates of reactions. Reaction order. Activation energy. Activated complex theory. Enzyme catalysis. Inhibition.

3. Structure of proteins: physico-chemical properties of amino acids, peptide bond, peptides, dihedral angles, secondary structure of proteins, non-bonded interactions. Tertiary structure. Structural motifs. Structural domains. Classification of protein fold. Quaternary structure.

4. Structure of DNA and RNA. Conformations of nucleic acids. Secondary structure of DNA. Nomenclature of helical parameters. Stability of DNA. Secondary structure motifs in RNA. Ribozymes.

5. Structure of lipid bilayer. Structure of biomembranes. Interaction between proteins and lipids. Prediction of transmembrane segments of integral membrane proteins. Membrane channels and pumps.

6. Prediction of 3D structure. Comparative and ab inicio modeling of protein structure. Prediction of protein-ligand interactions (docking). Molecular dynamics simulations of biopolymers. Ligand docking. Graphical representations of biopolymer structure.

7. Basic methods of protein preparation and characterization. Basic methods of cloning. Site-directed mutagenesis. PCR. Basic methods of protein expression and purification. Dialysis. Concentration of protein samples. Determination of protein concentration. Characterization of protein polydispersity. Estimation of protein purity. SDS-PAGE electrophoresis. Isoelectric focusing.

8. Spectroscopy. Principles of UV-VIS spectroscopy. Franck-Condon principle. Absorption spectra in biochemistry. Circular dichroism and optical rotary dispersion.

9. Fluorescence spectroscopy. Jablonski diagram. FRET. Applications in biochemsitry and molecular biology. Polarized fluorescence. Static and dynamic light scattering. Raman spectroscopy.

10. Nuclear magnetic resonance. 1D-NMR and 2D-NMR. Study of protein structure using NMR.

11. Protein crystallography. Techniques of protein crystallization. Principles of crystallography and diffraction theory. Phase problem.

Poslední úprava: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (01.10.2007)