velikost textu

Nekovalentní interakce tryptofanu ve struktuře proteinu

Upozornění: Informace získané z popisných dat či souborů uložených v Repozitáři závěrečných prací nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora.
Název:
Nekovalentní interakce tryptofanu ve struktuře proteinu
Název v angličtině:
Non-covalent interactions of tryptophan in protein structure
Typ:
Diplomová práce
Autor:
Bc. Albert Sokol
Vedoucí:
RNDr. Radovan Fišer, Ph.D.
Oponent:
Mgr. Piotr Jurkiewicz, Ph.D.
Id práce:
201256
Fakulta:
Přírodovědecká fakulta (PřF)
Pracoviště:
Katedra genetiky a mikrobiologie (31-140)
Program studia:
Biologie (N1501)
Obor studia:
Mikrobiologie (NMIKRO)
Přidělovaný titul:
Mgr.
Datum obhajoby:
3. 9. 2019
Výsledek obhajoby:
Výborně
Informace o neveřejnosti:
Zveřejnění práce bylo odloženo do 03.09.2022
Jazyk práce:
Čeština
Klíčová slova:
Nekovalentní interakce, Tryptofan, PDB databáze, Struktury proteinů, Sekvenční homologie
Klíčová slova v angličtině:
Non-covalent interactions, Tryptophan, PDB database, Protein structures, Sequence homology
Abstrakt:
Abstrakt Dokonalá znalost nekovalentních interakcí aminokyselin uvnitř proteinové struktury je esenciální pro úplné pochopení jeho konformace, stability a funkce. Mezi všemi aminokyselinami, které obvykle tvoří protein, se tryptofan vyjímá jednak svojí vzácností, ale také velikostí postranního řetězce tvořeného indolovou skupinou. Ta je schopna zajišťovat různé typy nepostradatelných interakcí uvnitř proteinu, mezi různými polypeptidovými řetězci, ale také třeba mezi proteinem a biologickou membránou. Navíc se jedná o nejčastěji využívaný přirozený bílkovinný fluorofor. Ke studiu aminokyselinových interakcí se běžně využívají databáze vyřešených proteinových struktur, nad kterými se vytváří více či méně komplexní analýzy. Takto již byly nalezeny mnohé nekovalentní interakce, které mohou mezi tryptofanem a ostatními aminokyselinami nastávat. Většina těchto analýz se ale soustřeďuje na studium konkrétní interakce a nezabývá se prostředím tryptofanu jako celku, kde se všechny aminokyseliny vzájemně ovlivňují. Pomocí nově vytvořených postupů jsou v této práci analyzovány profily výskytu jednotlivých aminokyselin okolo indolové skupiny tryptofanu a výsledky porovnány s dostupnou literaturou. Aminokyselina, která má největší preferenci k tryptofanu, se ukázala být opět tryptofan a tyto dvojice tryptofanů jsou podrobeny detailní analýze. K závěrům mé práce mimo jiné patří zjištění, že arginin a lysin vykazují v literatuře popisovanou kationt-π interakci, ale zvýšeným výskytem se v jeho okolí neprojevují. Naproti tomu aniont-π interakci v kombinaci s tryptofanem jsem nepozoroval a domnívám se, že jde v literatuře o chybné výsledky. Analýza tryptofanových párů ukázala, jak strukturovaný je interakční prostor okolo tryptofanu. Jedná se o různé vrstvy, kde vždy převažuje určitá orientace indolových skupin tryptofanů. Takovéto nenáhodné rozdělení se nachází až do vzdálenosti 10 Å mezi indoly. Proto pro všechny analýzy vlastností prostoru okolo tryptofanu (pravděpodobně i jiných aminokyselin) je potřeba postupovat pouze v určitých konkrétních směrech, a to i do větších vzdáleností a neomezovat se na průzkum průměrných vlastností celého okolního prostoru najednou.
Abstract v angličtině:
Abstract A thorough knowledge of non-covalent amino acid interactions within a protein structure is essential for a complete understanding of its conformation, stability and function. Among all the amino acids that usually make up a protein, tryptophan is distinguished both by its rarity and size of its side chain formed by an indole group. It is able to provide various types of indispensable interactions within the protein and between different polypeptide chains, but also between the protein and a biological membrane. In addition, it is the most commonly used natural fluorophore. Databases of solved protein structures are commonly used to study amino acid interactions and allow more or less complex analyzes of the issue. Thus many non-covalent interactions that may occur between tryptophan and other amino acids have been found. However, most of these analyzes focus on specific interactions and do not follow up the tryptophan’s environment as a whole, where all amino acids interact. Some newly developed methods have been used in this Thesis, specifically the occurrence profiles of the individual amino acids around the indole group of tryptophan and the results were compared with an available literature. The amino acid that has the greatest preference for tryptophan turned out to be tryptophan again, and these tryptophan pairs were subjected to more detailed analysis. One of the conclusions of my work is the finding that arginine and lysine show a cation-π interaction described in the literature, but that they do not show an increased occurrence in its surroundings. On the other hand, I did not observe any anion-π interaction in combination with tryptophan and I believe that these are erroneous results in the literature. Analysis of tryptophan pairs showed how structured the interaction space around tryptophan is. There are different layers, where the orientation of the indole groups of tryptophanes always prevail. Such a non-random distribution is located up to 10 Å distance between the indoles. Therefore, for all analyzes of the properties of the space around tryptophan (and probably other amino acids as well), it is necessary to proceed only in certain specific directions, even at greater distances and not to limit the research to the average properties of the surrounding at once.
Dokumenty
Stáhnout Dokument Autor Typ Velikost
Stáhnout Text práce Bc. Albert Sokol 10.87 MB
Stáhnout Abstrakt v českém jazyce Bc. Albert Sokol 106 kB
Stáhnout Abstrakt anglicky Bc. Albert Sokol 103 kB
Stáhnout Posudek vedoucího RNDr. Radovan Fišer, Ph.D. 65 kB
Stáhnout Posudek oponenta Mgr. Piotr Jurkiewicz, Ph.D. 131 kB
Stáhnout Záznam o průběhu obhajoby doc. RNDr. Ivo Konopásek, CSc. 154 kB