velikost textu

Role buněčných chaperonů Hsp70 a Hsp90 v životním cyklu virů s DNA genomy

Upozornění: Informace získané z popisných dat či souborů uložených v Repozitáři závěrečných prací nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora.
Název:
Role buněčných chaperonů Hsp70 a Hsp90 v životním cyklu virů s DNA genomy
Název v angličtině:
Role of molecular chaperones Hsp70 and Hsp90 in the replication cycle of DNA viruses
Typ:
Bakalářská práce
Autor:
Bc. Sandra Žáčková
Vedoucí:
RNDr. Lenka Horníková, Ph.D.
Oponent:
RNDr. Ingrid Poláková, Ph.D.
Id práce:
197482
Fakulta:
Přírodovědecká fakulta (PřF)
Pracoviště:
Katedra genetiky a mikrobiologie (31-140)
Program studia:
Biologie (B1501)
Obor studia:
Biologie (BBI)
Přidělovaný titul:
Bc.
Datum obhajoby:
5. 6. 2018
Výsledek obhajoby:
Výborně
Jazyk práce:
Čeština
Klíčová slova:
chaperony, Hsp 90, Hsp70, DNA viry, replikace, protein-proteinové interakce
Klíčová slova v angličtině:
chaperones, Hsp 90, Hsp70, DNA viruses, replication, protein-protein interactions
Abstrakt:
Abstrakt Molekulární chaperony jsou proteiny, které umožňují jiným proteinům zaujmout nativní konformaci a jsou esenciální pro přežívání buněk. Chaperony z rodiny Hsp70 váží nově vznikající a stresem denaturované proteiny, zabraňují jejich agregaci a umožňují jim zaujmout správnou konformaci. Účastní se skládání i rozkládání oligomerů a podílí se na transportu proteinů přes membrány. Chaperony z rodiny Hsp90 se na rozdíl od Hsp70 neúčastní sbalování nově vznikajících a denaturovaných proteinů. Váží proteiny, které se nachází v téměř nativní konformaci a umožňují jim zaujmout konformace charakteristické pro vazbu ligandu či interakci s dalšími proteiny. Tyto vlastnosti předurčují chaperony k využití v průběhu replikačního cyklu virů s DNA genomy. Při virové infekci je translatováno velké množství proteinů, které vyžadují asistenci chaperonů pro zaujetí správné konformace a skládání do oligomerních a makromolekulárních struktur. Chaperony se kromě skládání částic také účastní transportu genetické informace do míst replikace, rozvolňování částice nebo se přímo podílí na replikaci virové DNA. Proto vývoj specifických inhibitorů proti chaperonům slibuje možnost využití proti širokému spektru virových infekcí bez rizika vzniku rezistence a mohl by být i vítaným řešením v případě vypuknutí infekcí způsobených novými, doposud nepopsanými viry.
Abstract v angličtině:
Abstract Molecular chaperones are proteins which enable other proteins to assemble into native conformation and are essential for viability of the cells. Chaperones of the Hsp70 family bind to newly synthetized and denaturated proteins, prevent their aggregation and facilitate their assembly. They participate in assembly and disassembly of oligomers and also in the transport across the membranes. Chaperones of the Hsp90 family do not participate in the assembly of nascent or denaturated proteins. They bind proteins which are nearly in native conformation and enable them to assemble into conformation suitable for ligand binding or interacting with other proteins. These attributes predestinate chaperones to participate in the replication cycle of DNA viruses. A huge amount of proteins is translated during viral infection. These proteins require the chaperones to facilitate their assembly and are also required for assembly into oligomers and macromolecular structures. In addition to capsid assembly the chaperones also participate in transport of genetic information to the sites of replication, disassembly of incoming viral particles or replication of viral DNA. Therefore, the development of specific chaperone inhibitors is a promising approach. They could be used against broad spectrum of viral infections without the risk of resistance development. Application against infections caused by new, yet undescribed viruses, might be another important use of such inhibitors.
Dokumenty
Stáhnout Dokument Autor Typ Velikost
Stáhnout Text práce Bc. Sandra Žáčková 1.72 MB
Stáhnout Abstrakt v českém jazyce Bc. Sandra Žáčková 225 kB
Stáhnout Abstrakt anglicky Bc. Sandra Žáčková 168 kB
Stáhnout Posudek vedoucího RNDr. Lenka Horníková, Ph.D. 136 kB
Stáhnout Posudek oponenta RNDr. Ingrid Poláková, Ph.D. 69 kB
Stáhnout Záznam o průběhu obhajoby RNDr. Marie Kočová, CSc. 152 kB