PředmětyPředměty(verze: 850)
Předmět, akademický rok 2019/2020
  
Fyzika proteinů - MC260P100
Anglický název: Protein physics
Český název: Fyzika proteinů
Zajišťuje: Katedra fyzikální a makromol. chemie (31-260)
Fakulta: Přírodovědecká fakulta
Platnost: od 2014
Semestr: letní
E-Kredity: 3
Způsob provedení zkoušky: letní s.:
Rozsah, examinace: letní s.:2/0 Zk [hodiny/týden]
Počet míst: neomezen
Minimální obsazenost: neomezen
Stav předmětu: vyučován
Jazyk výuky: čeština
Garant: doc. RNDr. Jiří Vondrášek, CSc.
Vyučující: doc. RNDr. Jiří Vondrášek, CSc.
Výsledky anket   Termíny zkoušek   Rozvrh   
Anotace
Poslední úprava: doc. RNDr. Jiří Vondrášek, CSc. (14.05.2012)
Cílem přednášky je podat ucelený fyzikální popis proteinů, jejich struktury a funkce v termínech statistické termodynamiky, biofyzikálních metod a výpočetní chemie. Hlavní důraz bude kladen na protein jako heteropolymer jehož vlastnosti a chování jsou odvislé od jeho vnitřní kompozice a vnějších podmínek. Jedním z nejdůležitějších procesů spojených s proteiny a jejich chováním je sbalování proteinů a jeho kinetika. Souvislot těchto procesů s funkcí a stabilitou proteinů budou take součástí náplně kursu jakož bioinformatiké metody používané pro analýzu a de novo design proteinů.
Literatura - angličtina
Poslední úprava: doc. RNDr. Jiří Vondrášek, CSc. (14.05.2012)

Alexei V. Finkelstein and Oleg B. Ptitsyn, Protein physics, Academic press 2002.

J.Vondrášek - materiál k přednášce Fyzika proteinů (download na heslo)

Požadavky ke zkoušce
Poslední úprava: doc. RNDr. Jiří Vondrášek, CSc. (14.05.2012)

1. Primární, sekundární,terciární struktura proteinů. Jaký je jejich význam pro strukturu a funkci? Jaký je jejich vztah ke sbalování proteinů?

2. Charakterizujte rozdílné vlastnosti aminokyselin a určete jak a jaké vlastnosti v proteinech ovlivňují.

3. Proline a Glycine jsou speciální aminokyseliny. Proč?

4. Co je Anfinsenův postulát? V čem spočívá základ tzv. Levinthalova paradoxu?

5. Popište proces vytváření sekundárních strukturních prvků a jejich hierarchii ve strukturře proteinů.

6. V čem spočívá původ van der Waals interakcí a jajký je jejich speciální význam pro strukturu a stabilitu proteinů?

7. Popište vodíkovou vazbu, její vlastnosti a výskyt v proteinech. Co je hydrofobní efekt a jak se s vodíkovými vazbami podílí na utváření struktury proteinů?

8. Co jsou to patrové interakce aromatických postranních řetězců. Udejte příklad a energetiku této interakce ve vakuu a ve vodě.

9. V čem spočívá princip elektrostatického stínění. Uveďte příklad pro proteiny.

10. Jak silné jsou jednotlivé interakce v přírodě? Jak jsou v porovnání s těmito interakcemi stabilní proteiny a vysvětlete podstatu stability proteinů.

11. Popište Bornův model (rovnici), Poisson-Boltzman teorii a vliv iontů na proteiny.

12. Vysvětli protonaci/deprotonaci aminokyselin. Co je pKa ?

13. Popiš typický membránový protein a uveď srovnání s globulárním rozpustným proteinem.

14. Co to je energetická hyperplocha. Uveď rozdíl mezi PES a GFES.

15. Helix/coil přeměna.

16. Denaturace proteinů a její reversibilita.

17. Co to je teorie tranzitního stavu? Uveď příklad.

18. Co to je chevron plot? Kdy se používá a za jakým účelem?

19. Co lze vyčíst při studio kinetiky sbalování proteinů?

20. Popiš difúzní-kolizní a zip and assembly model sbalování proteinů. Čemu říkáme process nukleace?

21. Jak se dá použít bioinformatika a metody určení architektury protein k predikci 3D struktury proteinů?

22. Porovnejte fyzikální a informatický přístup k problematice proteinů (struktura, funkce, sbalování, stabilita). Jakéjsou silné a slabé stránky obou přístupů?

23. Praktické řešení Levinthalova paradox.

Sylabus
Poslední úprava: doc. RNDr. Jiří Vondrášek, CSc. (14.05.2012)

1)Úvod, proteiny, aminokyseliny

2)Molekulární interakce a jejich teorie

3)Termodynamika proteinů. Hydrofobní efekt a jeho příspěvek k volné energii, elektrostatika

4)Sekundární strukturní prvky - jejich význam a kinetika.

5)Statistická mechanika polymerů

6)Formování sekundární struktury v proteinech a volná energie.

7)Fibrilární proteiny a globulární proteiny, rovnováha alfa helikákních a beta list struktur.

8)Membrány a membránové proteiny.

9)Sbalování proteinů

10)Denaturace proteinů a charakteristika tranzitního stavu. Kooperativita.

11)Kinetika sbalování proteinů.

12)Predikce a design proteinů, bioinformatika.

13)Funkce proteinů, enzymy, docking a návrh léčiv.

 
Univerzita Karlova | Informační systém UK