Biophysical chemistry I - MC260P44

• Title: Biofyzikální chemie I
• Czech title: Biofyzikální chemie I
• Guaranteed by: Department of Physical and Macromolecular Chemistry (31-260)
• Faculty: Faculty of Science
• Actual: from 2024
• Semester: winter
• E-Credits: 6
• Examination process: winter s.:
• Hours per week, examination: winter s.:3/2, C+Ex [HT]
• Capacity: unlimited
• Min. number of students: unlimited
• 4EU+: no
• Virtual mobility / capacity: no
• State of the course: taught
• Language: Czech
• Note: enabled for web enrollment; priority enrollment if the course is part of the study plan
• Guarantor: prof. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.
• Teacher(s): Mgr. Adam Brzezina; prof. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.; Mgr. Andrej Tekel

Annotation

English

BIOPHYSICAL CHEMISTRY I

Basic course focused on application of physical chemistry in the study of biological systems. Mainly the structure, properties and interactions of biopolymers as well as methods used to study biopolymers are discussed. Study materials are available in the Moodle system.

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)

Czech

Přednáška, v níž jsou probírány základní principy využití metod fyzikální chemie při studiu biologických systémů. Hlavní pozornost je věnována studiu struktury, vlastností a interakcí biopolymerů a metodám, které se pro toto studium používají. Předpokládá se základní znalost fyzikální chemie a biochemie. Studijní materiály jsou dostupné v systému Moodle.

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)

Literature

ZÁKLADNÍ (povinná):

Kodíček, M., Karpenko, V.: Biofysikální chemie, Academia, Praha, 2000.

Studijní materiály (prezentace z přednášek, příklady ze cvičení) jsou dostupné v systému Moodle UK.

DOPORUČENÁ:
Vodrážka, Z.: Fyzikální chemie pro biologické vědy, Academia, Praha 1982.

Kalous, V., Pavlíček, Z.: Biofyzikální chemie, SNTL, Praha 1980.

Walla, P.J.: Modern Biophysical Chemistry, Wiley-VCH Verlag GmbH, Germany, 2009.

Allen, J.P.: Biophysical Chemistry, Wiley-Blackwell, 2008.

Cooper, A.: Biophysical Chemistry, The Royal Society of Chemistry, 2004.

Bergethon, P. R.: The Physical Basis of Biochemistry, Springer Verl., New York 1998.

Skriptum: Karpenko, V.: Řešené příklady z fyzikální chemie pro biology, SPN, Praha 1990.

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (26.06.2014)

Requirements to the exam

Forma zkoušky: Ústní zkoušení v rozsahu přednášené látky. Ke zkoušce je nutné získaz zápočet z cvičení.

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)

Syllabus

English

Lecture syllabus:
1. Protein structure
2. Nucleic acid structure
3. Biological membrane structure, membrane transport
4. Chemical equilibrium, bioenergetics and thermodynamics of biochemical processes
5. Enzyme reaction kinetics, enzyme activity regulation, inhibition, allostery 
6. Preparation of recombinant proteins, methods of protein expression and purification
7. Optical methods: UV/VIS spectroscopy, basic principles, UV/VIS spectra of proteins and nucleic acids
8. Optical methods: fluorescence spectroscopy, basic principles, stationary and time-resolved fluorescence, FRET, fluorescence anisotropy, applications
9. Chiroptical methods: CD/ORD spectroscopy
10. Scattering methods: static light scattering, DLS, Raman spectroscopy.
11. Protein crystallography and cryo-electron microscopy - introduction and basic principles
12. NMR and its use in the study of protein structure

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)

Czech

Sylabus přednášky:
1. Struktura proteinů
2. Struktura nukleových kyselin
3. Struktura biologických membrán, membránový transport
4. Chemická rovnováha, bioenergetika a termodynamika biochemických dějů
5. Kinetika enzymových reakcí, regulace aktivity enzymů, inhibice, allosterie 
6. Příprava rekombinantních proteinů, metody exprese a purifikace proteinů
7. Optické metody: UV/VIS spektroskopie, základní principy, UV/VIS spektra proteinů a nukleových kyselin
8. Optické metody: fluorescenční spektroskopie, základní principy, stacionární a časově-rozlišená fluorescence, FRET, anisotropie fluorescence, aplikace
9. Chiroptické metody: spektroskopie CD/ORD
10. Rozptylové metody: statický rozptyl světla, DLS, Ramanova spektroskopie.
11. Proteinová krystalografie a kryo-elektronová mikroskopie - úvod a základní principy
12. NMR a její použití při studiu struktury proteinů

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)

Learning outcomes

English

After successful completion of the course, students will be able to:

1. Describe and explain the levels of protein structure and clarify the relationship between protein structure and function.
2. Characterize the structure of nucleic acids and explain its importance for the preservation and transmission of genetic information.
3. Explain the structure of biological membranes and distinguish between membrane transport mechanisms.
4. Explain the principles of bioenergetics and apply the laws of thermodynamics to biochemical processes.
5. Describe and analyze the kinetics of enzyme reactions and explain the mechanisms of enzyme activity regulation, including inhibition and allostery.
6. Explain the principles of recombinant protein preparation and characterize the basic methods of their expression and purification.
7. Describe the principles of UV/VIS spectroscopy and interpret the UV/VIS spectra of proteins and nucleic acids.
8. Explain the principles of fluorescence spectroscopy and distinguish between stationary and time-resolved fluorescence measurements.
9. Apply fluorescence spectroscopy methods, including FRET and fluorescence anisotropy, in the study of biomolecular interactions.
10. Describe the principles of chir optical methods (CD, ORD) and interpret their use in the study of the secondary structure of biomolecules.
11. Characterize scattering methods (static light scattering, DLS, Raman spectroscopy) and assess their informational value.
12. Explain the basic principles of protein crystallography and cryo-electron microscopy and evaluate their use in structural biology.
13. Describe the principles of NMR spectroscopy and indicate its use in the study of protein structure.
14. Integrate knowledge of biomolecular structure and biophysical methods in the interpretation of experimental data.

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)

Czech

Po úspěšném absolvování předmětu student:

1. Popíše a vysvětlí úrovně struktury proteinů a objasní vztah mezi strukturou a funkcí proteinů.
2. Charakterizuje strukturu nukleových kyselin a vysvětlí její význam pro uchování a přenos genetické informace.
3. Vysvětlí strukturu biologických membrán a rozliší mechanismy membránového transportu.
4. Objasní principy bioenergetiky a aplikuje termodynamické zákony na biochemické děje.
5. Popíše a analyzuje kinetiku enzymových reakcí a vysvětlí mechanismy regulace enzymové aktivity, včetně inhibice a allosterie.
6. Vysvětlí principy přípravy rekombinantních proteinů a charakterizuje základní metody jejich exprese a purifikace.
7. Popíše principy UV/VIS spektroskopie a interpretuje UV/VIS spektra proteinů a nukleových kyselin.
8. Vysvětlí principy fluorescenční spektroskopie a rozliší stacionární a časově rozlišená fluorescenční měření.
9. Aplikuje metody fluorescenční spektroskopie, včetně FRET a anisotropie fluorescence, při studiu biomolekulárních interakcí.
10. Popíše principy chiroptických metod (CD, ORD) a interpretuje jejich využití při studiu sekundární struktury biomolekul.
11. Charakterizuje rozptylové metody (statický rozptyl světla, DLS, Ramanovu spektroskopii) a posoudí jejich informační přínos.
12. Vysvětlí základní principy proteinové krystalografie a kryo-elektronové mikroskopie a zhodnotí jejich využití ve strukturní biologii.
13. Popíše principy NMR spektroskopie a uvede její použití při studiu struktury proteinů.
14. Integruje znalosti o struktuře biomolekul a biofyzikálních metodách při interpretaci experimentálních dat.

Last update: Obšil Tomáš, prof. RNDr., Ph.D. (09.01.2026)