Thesis (Selection of subject)

Your browser does not support JavaScript, or its support is disabled. Some features may not be available.

Výzkum vzájemné interakce membránových receptorů NKR-P1D a Clrb

Thesis title in Czech:	Výzkum vzájemné interakce membránových receptorů NKR-P1D a Clrb
Thesis title in English:	Studies on interactions between NKR-P1D and Clrb membrane receptors
Key words:	NK buňky, membránové proteiny, NKR-P1D, Clrb, nekovalentní interakce, chemické zesítění proteinů, hmotnostní spektrometrie
English key words:	NK cells, membrane proteins, NKR-P1D, Clrb, non-covalent interactions, chemical cross-linking, mass spectrometry
Academic year of topic announcement:	2009/2010
Thesis type:	diploma thesis
Thesis language:	čeština
Department:	Department of Cell Biology (31-151)
Supervisor:	RNDr. Petr Novák, Ph.D.
Author:	hidden - assigned by the advisor
Date of registration:	02.10.2009
Date of assignment:	02.10.2009
Date of electronic submission:	05.05.2011
Date of proceeded defence:	02.06.2011
Opponents:	Mgr. Tomáš Brdička, Ph.D.

Preliminary scope of work

Příprava konstruktů kódujících extracelulární čast NK receptoru (NKR-P1D a Clrb). Heterologní exprese zmíněných receptorů v E. coli a optimalizace jejich in vitro složení. Ověření správnosti sbalení receptorů pomocí gelové filtrace, analytické ultracentrifugace, hmotnostní spektrometrie a NMR. Finální studium jejich vzájemné interakce pomocí gelové filtrace, analytické ultracentrifugace, povrchové plasmonové resonace a hmotnostní spektrometrie v kombinaci s chemickým zesítěním.

Preliminary scope of work in English

Preparation of constructs coding extracellular part of NK receptors (NKR-P1D and Clrb). Heterologous expression of these receptors in E. coli and optimalization of their refolding. Confirmation of the folding correctness using size-exclusion chromatography, analytical ultracentrifugation, mass spectrometry and NMR. Finally, studies on interactions between NKR-P1D and Clrb membrane receptors exploiting size-exclusion chromatography, analytical ultracentrifugation, surface plasmon resonace and mass spectrometry in combination with chemical cross-linking.