Thesis (Selection of subject)

Your browser does not support JavaScript, or its support is disabled. Some features may not be available.

Studium interakce lektinových receptorů přirozených zabíječů s jejich proteinovými ligandy.

Thesis title in Czech:	Studium interakce lektinových receptorů přirozených zabíječů s jejich proteinovými ligandy.
Thesis title in English:	Studies on interactions between natural killer cell lectin receptors and their protein ligands.
Key words:	NK buňka, NKR-P1 receptory, proteiny Clr, renaturace proteinů, hmotnostní spektrometrie, disulfidické můstky, chemické zesítění, fluorescenční značení
English key words:	NK cell, NKR-P1 receptors, Clr proteins, protein refolding, mass spectrometry, disulfide bonds, chemical cross-linking, fluorescent labelling
Academic year of topic announcement:	2012/2013
Thesis type:	diploma thesis
Thesis language:	čeština
Department:	Department of Cell Biology (31-151)
Supervisor:	RNDr. Petr Novák, Ph.D.
Author:	hidden - assigned by the advisor
Date of registration:	06.11.2012
Date of assignment:	20.11.2012
Date of electronic submission:	02.05.2014
Date of proceeded defence:	04.06.2014
Opponents:	RNDr. Karel Drbal, Ph.D.



Advisors:	RNDr. Hynek Mrázek, Ph.D.

Preliminary scope of work

Příprava konstruktů kódujících extracelulární čast NK receptoru a jeho ligandu. Heterologní exprese zmíněných proteinů v E. coli a optimalizace jejich in vitro složení. Ověření správnosti sbalení receptorů pomocí gelové filtrace a hmotnostní spektrometrie. Finální studium jejich vzájemné interakce pomocí gelové filtrace, povrchové plazmonové resonace a hmotnostní spektrometrie v kombinaci s chemickým zesítěním.

Preliminary scope of work in English

Preparation of constructs coding extracellular part of NK receptor and its ligand. Heterologous expression of these receptors in E. coli and optimalization of their refolding. Confirmation of the folding correctness using size-exclusion chromatography and mass spectrometry. Finally, studies on interactions between these molecules exploiting size-exclusion chromatography, surface plasmon resonace and mass spectrometry in combination with chemical cross-linking.