Témata prací (Výběr práce)Témata prací (Výběr práce)(verze: 384)
Detail práce
   Přihlásit přes CAS
Screening systémových amyloidóz v materiálu endoskopických biopsií.
Název práce v češtině: Screening systémových amyloidóz v materiálu endoskopických biopsií.
Název v anglickém jazyce: Screening for systemic amyloidoses in endoscopic biopsy samples.
Akademický rok vypsání: 2016/2017
Typ práce: diplomová práce
Jazyk práce: čeština
Ústav: Katedra biologických a lékařských věd (16-16150)
Vedoucí / školitel: prof. PharmDr. Petr Nachtigal, Ph.D.
Řešitel: skrytý - zadáno vedoucím/školitelem
Datum přihlášení: 20.10.2016
Datum zadání: 20.10.2016
Datum a čas obhajoby: 29.05.2018 08:00
Datum odevzdání elektronické podoby:19.04.2018
Datum proběhlé obhajoby: 29.05.2018
Oponenti: RNDr. Ivana Němečková, Ph.D.
 
 
 
Zásady pro vypracování
Systémové amyloidózy představují širokou a heterogenní skupinu onemocnění, jejichž společným znakem je ukládání patologických proteinových hmot ve tkáních. Tyto hmoty (amyloid) lze prokázat histopatologickými technikami, používanými v diagnostice. Tato práce se zabývá možností aplikovat tyto techniky ve screeningovém režimu, a napomoci tak včasnému záchytu pacientů, trpících některou z forem systémových amyloidóz.
Cílem (zadáním) této diplomové práce je:
a) V teoretické části shrnout up-to-date znalosti o problematice amyloidu a systémových amyloidóz, a dále o technikách jejich průkazu.
b) V experimentální části sestavit soubor histopatologických technik, sloužících k diagnostice systémových amyloidóz. Tyto techniky poté aplikovat na známé pozitivní tkáňové vzorky a jednotlivé metody mezi sebou porovnat s cílem vybrat tu, která bude laboratorními a biostatistickými parametry nejvíce vyhovovat požadavkům, kladeným na screeningový program. Vybranou metodu poté zavést do standardního procesu zpracování tkáňových vzorků z endoskopických vyšetření GIT, a ze získaných dat vyhotovit výstup o případném pozitivním záchytu a účelnosti těchto screeningových vyšetření.
Zásady pro vypracování:
1) Literární rešerše
2) Zhodnocení a výběr dostupných technik
3) Experimentální zpracování zadaného tématu
4) Písemné a grafické zpracování výsledků
5) Vypracování vlastní diplomové práce
Seznam odborné literatury
BARNHART, Michelle M. a CHAPMAN, Matthew R. Curli Biogenesis and Function. Annual Review of Microbiology. 2006, 60(1), 131-147. DOI: 10.1146/annurev.micro.60.080805.142106. ISSN 0066-4227.
BENSON, Merrill D. LECT2 amyloidosis. Kidney International. 2010, 77(9), 757-759. DOI: 10.1038/ki.2010.18. ISSN 0085-2538.
BIANCALANA, Matthew a KOIDE, Shohei. Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 2010, 1804(7), 1405-1412. DOI: 10.1016/j.bbapap.2010.04.001. ISSN 15709639.
BREYDO, Leonid a UVERSKY, Vladimir N. Structural, morphological, and functional diversity of amyloid oligomers. FEBS Letters. 2015, 589(19PartA), 2640-2648. DOI: 10.1016/j.febslet.2015.07.013. ISSN 00145793.
BUXBAUM, Joel N. The systemic amyloidoses. BUXBAUM, Joel N. Curr Opin Rheumatol. 2004, 16(1), 67 - 75.
BUXBAUM, Joel N. a LINKE, Reinhold P. A Molecular History of the Amyloidoses. Journal of Molecular Biology. 2012, 421(2-3), 142-159. DOI: 10.1016/j.jmb.2012.01.024. ISSN 00222836.
DAI, Susie Y., et al. Cost of speed: A practical approach to evaluate a screening method from a Bayesian perspective. Chemometrics and Intelligent Laboratory Systems. 2016, 30(vol. 156), 273-279. DOI: 10.1016/j.chemolab.2016.05.019. ISSN 01697439.
DAPSON, R. W., et al. Certification procedures for sirius red F3B (CI 35780, Direct red 80). Biotechnic. 2011, 86(3), 133-139. DOI: 10.3109/10520295.2011.570277. ISSN 1052-0295.
DISPENZIERI, Angela, et al. What do I need to know about immunoglobulin light chain (AL) amyloidosis? Blood Reviews. 2012, 26(4), 137-154. DOI: 10.1016/j.blre.2012.03.001. ISSN 0268960x.
DRÜEKE, T. B. Beta2-microglobulin and amyloidosis. Nephrol Dial Transplant. 2000, 15(Suppl. 1), 17 - 24.
EVANS, Mark I., et al. Principles of Screening. Seminars in Perinatology. 2005, 29(6), 364-366. DOI: 10.1053/j.semperi.2005.12.002. ISSN 01460005.
FÄNDRICH, M. On the structural definition of amyloid fibrils and other polypeptide aggregates. Cellular and Molecular Life Sciences. 2007, 64(16), 2066-2078. DOI: 10.1007/s00018-007-7110-2. ISSN 1420-682x.
FERNANDEZ DE LARREA, C., et al. A practical approach to the diagnosis of systemic amyloidoses. Blood. 2015, 125(14), 2239-2244. DOI: 10.1182/blood-2014-11-609883. ISSN 0006-4971.
FLOEGE, Jurgen a KETTELER, Markus. Beta2-Microglobulin-derived amyloidosis: An update. Kidney International. 2001, 59(s78), 164-171. DOI: 10.1046/j.1523-1755.2001.59780164.x.
GERTZ, Morie A. a RAJKUMAR, S. Amyloidosis: diagnosis and treatment. New York: Humana Press, 2010, 238 p. Contemporary hematology. ISBN 16-076-1631-9.
GLABE, C. G. a KAYED, R. Common structure and toxic function of amyloid oligomers implies a common mechanism of pathogenesis. Neurology. 2005, 66(1, Supplement 1), S74-S78. DOI: 10.1212/01.wnl.0000192103.24796.42.
GLABE, Charles G. Common mechanisms of amyloid oligomer pathogenesis in degenerative disease. Neurobiology of Aging. 2006, 27(4), 570-575. DOI: 10.1016/j.neurobiolaging.2005.04.017.
GREENWALD, Jason a RIEK, Roland. Biology of Amyloid: Structure, Function, and Regulation. Structure. 2010, 18(10), 1244-1260. DOI: 10.1016/j.str.2010.08.009.
HASHIMOTO, Tadafumi, et al. Apolipoprotein E, Especially Apolipoprotein E4, Increases the Oligomerization of Amyloid Peptide. Journal of Neuroscience. 2012, 32(43), 15181-15192. DOI: 10.1523/JNEUROSCI.1542-12.2012. ISSN 0270-6474.
KAYED, Rakez, et al. Permeabilization of Lipid Bilayers Is a Common Conformation-dependent Activity of Soluble Amyloid Oligomers in Protein Misfolding Diseases. Journal of Biological Chemistry. 2004, 279(45), 46363-46366. DOI: 10.1074/jbc.C400260200. ISSN 0021-9258.
KAYED, Rakez, et al. Annular Protofibrils Are a Structurally and Functionally Distinct Type of Amyloid Oligomer. Journal of Biological Chemistry. 2009, 284(7), 4230-4237. DOI: 10.1074/jbc.M808591200. ISSN 0021-9258.
KHURANA, Ritu, et al. Is Congo Red an Amyloid-specific Dye? Journal of Biological Chemistry. 2001, 276(25), 22715-22721. DOI: 10.1074/jbc.M011499200. ISSN 0021-9258.
KUMAR, George L., et al. DAKO. Special Stains and H & E: Education Guide [online]. 2nd. Carpinteria, California, USA: Dako North America, 2010 [cit. 2016-05-19]. Dostupné z: http://www.dako.com/dist/08066_special_stains_eduguide.pdf
KYLE, Robert. Amyloidosis: a convoluted story. British Journal of Haematology. 2001, 114(3), 529-538. DOI: 10.1046/j.1365-2141.2001.02999.x. ISSN 0007-1048.
LACHMANN, H. a HAWKINS, P. Systemic amyloidosis. Current Opinion in Pharmacology. 2006, 6(2), 214-220. DOI: 10.1016/j.coph.2005.10.005. ISSN 14714892.
LAVATELLI, Francesca, et al. Systemic amyloidoses and proteomics: The state of the art. EuPA Open Proteomics. 2016, 11, 4-10. DOI: 10.1016/j.euprot.2016.02.003. ISSN 22129685.
MAJI, Samir K., et al. Functional Amyloids As Natural Storage of Peptide Hormones in Pituitary Secretory Granules. Science. 2009, 325(5938), 328-332. DOI: 10.1126/science.1173155. ISSN 0036-8075.
MAURY, C. P. J. The emerging concept of functional amyloid. Journal of Internal Medicine. 2009, 265(3), 329-334. DOI: 10.1111/j.1365-2796.2008.02068.x. ISSN 09546820.
MERLINI, Giampaolo, et al. Amyloidosis: Pathogenesis and New Therapeutic Options. Journal of Clinical Oncology. 2011, 29(14), 1924-1933. DOI: 10.1200/JCO.2010.32.2271. ISSN 0732-183x.
MORABIA, Alfredo. History of medical screening: from concepts to action. Postgraduate Medical Journal. 2004, 80(946), 463-469. DOI: 10.1136/pgmj.2003.018226. ISSN 0032-5473.
MÜNCH, Jan, et. al. Semen-Derived Amyloid Fibrils Drastically Enhance HIV Infection. Cell. 2007, 131(6), 1059-1071. DOI: 10.1016/j.cell.2007.10.014. ISSN 00928674.
PICKEN, Maria M. New insights into systemic amyloidosis: the importance of diagnosis of specific type. Current Opinion in Nephrology and Hypertension. 2007, 16(3), 196-203. DOI: 10.1097/MNH.0b013e3280bdc0db. ISSN 1062-4821.
PICKEN, Maria M., et al. Amyloid and related disorders: surgical pathology and clinical correlations. 2012. New York: Humana Press, 2012. ISBN 978-160-7613-886.
PICKEN, Maria M. Amyloidosis-where are we now and where are we heading? Arch Pathol Lab Med. 2010, 134(4), 545-51. DOI: 10.1043/1543-2165-134.4.545. ISSN 1543-2165.
RONGLIH, Liao, et al. Infusion of Light Chains From Patients With Cardiac Amyloidosis Causes Diastolic Dysfunction in Isolated Mouse Hearts. Circulation. 2001, 104(14), 1594 - 1597.
SALAHUDDIN, Parveen, et al. Structure of amyloid oligomers and their mechanisms of toxicities: Targeting amyloid oligomers using novel therapeutic approaches. European Journal of Medicinal Chemistry. 2016, 114, 41-58. DOI: 10.1016/j.ejmech.2016.02.065. ISSN 02235234.
SATTIANAYAGAM, P. T., et al. Hereditary lysozyme amyloidosis - phenotypic heterogeneity and the role of solid organ transplantation. Journal of Internal Medicine. 2012, 272(1), 36-44. DOI: 10.1111/j.1365-2796.2011.02470.x. ISSN 09546820.
SEKIJIMA, Yoshiki, et al. The Biological and Chemical Basis for Tissue-Selective Amyloid Disease. Cell. 2005, 121(1), 73-85. DOI: 10.1016/j.cell.2005.01.018. ISSN 00928674.
SCHALLER, Johann. Human blood plasma proteins: structure and function. Hoboken, NJ: John Wiley, 2008, 526 p. ISBN 978-047-0016-749.
SCHÖNLAND, S. O., et al. Immunohistochemistry in the classification of systemic forms of amyloidosis: a systematic investigation of 117 patients. Blood. 2012, 119(2), 488-493. DOI: 10.1182/blood-2011-06-358507. ISSN 0006-4971.
SIPE, Jean D., et al. Amyloid fibril protein nomenclature: 2010 recommendations from the nomenclature committee of the International Society of Amyloidosis. Amyloid. 2010, 17(3-4), 101-104. DOI: 10.3109/13506129.2010.526812.
SIPE, Jean D., et al. Nomenclature 2014: Amyloid fibril proteins and clinical classification of the amyloidosis. Amyloid. 2014, 21(4), 221-224. DOI: 10.3109/13506129.2014.964858. ISSN 1350-6129.
SIPE, Jean D. a COHEN, Alan S. Review: History of the Amyloid Fibril. Journal of Structural Biology. 2000, 130(2-3), 88-98. DOI: 10.1006/jsbi.2000.4221. ISSN 10478477.
STEENSMA, David P. "Congo" red: Out of Africa? Archives of Pathology & Laboratory Medicine. 2001, 125(2), 250-2. DOI: 10.1043/0003-9985(2001)125<0250:CR>2.0.CO;2.
SUVARNA, Kim S., et al. Bancroft's theory and practice of histological techniques. 7th ed. Oxford: Churchill Livingstone Elsevier, 2013, 637 p. ISBN 978-070-2042-263.
TOYAMA, Brandon H. a WEISSMAN, Jonathan S. Amyloid Structure: Conformational Diversity and Consequences. Annual Review of Biochemistry. 2011, 80(1), 557-585. DOI: 10.1146/annurev-biochem-090908-120656.
VOISINE, Cindy, at al. Chaperone networks: Tipping the balance in protein folding diseases. Neurobiology of Disease. 2010, 40(1), 12-20. DOI: 10.1016/j.nbd.2010.05.007. ISSN 09699961.
WESTERMARK, Peter, et al. A primer of amyloid nomenclature. Amyloid. 2007, 14(3), 179-183. DOI: 10.1080/13506120701460923.
WESTERMARK, Peter. The pathogenesis of amyloidosis: understanding general principles. Am J Pathol. 1998, 152(5), 1125 - 1127.
WINTER, Martin, et al. MALDI-Mass Spectrometry Imaging Identifies Vitronectin as a Common Constituent of Amyloid Deposits. Journal of Histochemistry. 2015, 63(10), 772-779. DOI: 10.1369/0022155415595264. ISSN 0
 
Univerzita Karlova | Informační systém UK