Targeted modifications of the protein-protein interactions: Ternary complex of interferon-γ as a model system

• Název práce v češtině: Cílené modifikace interakcí mezi proteiny: Ternární komplex interferonu-γ jako model
• Název v anglickém jazyce: Targeted modifications of the protein-protein interactions: Ternary complex of interferon-γ as a model system
• Klíčová slova: proteinové interakce, molekulární rozpoznávání, cytokiny, proteinová struktura
• Klíčová slova anglicky: protein interactions, molecular recognition, cytokines, protein structure
• Akademický rok vypsání: 2013/2014
• Typ práce: disertační práce
• Jazyk práce: angličtina
• Ústav: Katedra biochemie (31-250)
• Vedoucí / školitel: prof. Ing. Bohdan Schneider, CSc.
• Řešitel: skrytý - zadáno vedoucím/školitelem
• Datum přihlášení: 04.12.2013
• Datum zadání: 04.12.2013
• Datum a čas obhajoby: 10.09.2018 09:00
• Datum odevzdání elektronické podoby: 09.06.2018
• Datum proběhlé obhajoby: 10.09.2018
• Oponenti: RNDr. Veronika Obšilová, Ph.D.

Předběžná náplň práce

Jako modelový systém bude při studiu použit interferon-γ (IFN-γ) a jeho receptory R1 a R2. V práci se soustředíme na studium málo prozkoumaného R2, mechanismy tvorby ternárního komplexu IFN-γ/R1/R2 a jeho úlohu při buněčné signalizaci.
Energetické a strukturní aspekty tvorby komplexů R2 budou studovány pokročilými biofyzikálními a strukturně biologickými metodami i počítačovým modelováním. Pochopení interakcí vedoucích k tvorbě komplexů nám umožní stabilitu těchto komplexů cíleně modifikovat.
Analýzy interakcí IFN-γ mohou být rozšířeny na studium interakcí cytokinů s příbuzným mechanismem signalizace zprostředkované tvorbou ternárního komplexu s receptory R1 a R2, např. interleukinů IL-23, IL-20 a IL-10.

Předběžná náplň práce v anglickém jazyce

Model system used for the study is interferon-γ (IFN-γ) and its receptors R1 a R2. We will concentrate on insufficiently studied R2, mechanisms of formation of the ternary complex IFN-γ/R1/R2, and the role of the complex in cellular signalization.
Energetic and structural aspects of complex formation will be studied by advanced biophysical and structural techniques and computer modeling. Understanding of molecular interactions stabilizing the complex will allow targeted modulation of its stability.
Analysis of interactions of IFN-γ can be extended to study interactions of cytokines with related mechanism of signalization involving ternary complex with receptors R1 and R2, for instance interleukins IL-23, IL-20 and IL-10.